大家都知道阿尔兹海默症这种疾病，在高中学习生物的时候，这种疾病就经常被提到，该疾病主要出现在老年人身上，直到今天，针对阿尔兹海默症这种疾病还没有完全有效的治疗方法，但总的来说，患者可以吃一些抗精神类的药物帮助控制病情，那么阿尔兹海默症有没有遗传性呢？
阿尔兹海默遗传吗？
目前，已知的家族性早发型AD的致病基因包括：21号染色体的淀粉样蛋白前体蛋白（APP）基因、14号染色体上的presenilin-1（PS1）基因和1号染色体上的presenilin-2（PS2）基因。这些基因的突变以错义突变为主。这三种基因发生突变后，都导致APP的加工紊乱，使之产生过多而在中枢神经组织中积聚，导致神经细胞的退行性病变。
AD的遗传基因导读：阿尔茨海默病的遗传基因研究
阿尔茨海默病（Alzheimer'sdisease，AD）以65岁为界可分为早发性（early-onsetAD，EOAD）和晚发性（late-onsetAD，LOAD）2种，其中LOAD大约占94％。AD还可划分为家族性（familiarAD，FAD）和散发性（sporadicAD，SAD）2种。在EOAD中以FAD居多，在LOAD中则以SAD为主。
FAD的基因突变研究
早发FAD多为常染色体显性遗传，其特点是发病率低、起病早、进展迅速、后果严重。1991年研究者发现早发FAD患者的2l号染色体上淀粉样前体蛋白（amyloidprecursorprotein，APP）基因17号外显子发生了突变，由此人们对AD的研究进入了分子遗传学这一崭新的领域。
约50%的FAD是由APP及位于14号染色体上的早老素-1（presenilinsl，PS1）、1号染色体上的早老素-2（presenilins2，PS2）这3个基因的突变导致。其中由APP突变导致的家族性AD占10%~15%，PS1突变占70%~85%，PS2突变少于5%。目前在这3个基因已超过231个致病突变，其中PS1185个，PS213个，APP33个，每年在AD突变数据库都有新的突变报告。
APP基因突变
由APP编码的APP蛋白经过加工水解产生β淀粉样蛋白（βamyloid，Aβ）。病理情况下，APP经过β分泌酶和γ分泌酶分解生成Aβ40和Aβ42，其中Aβ42与AD患者脑中Aβ沉积和神经元的变性密切相关。
APP基因的大部分突变位于外显子16和17的分泌酶裂解位点或APP跨膜区，可以通过外显子16和17的序列分析或整个编码区测序来筛查突变。
APP突变改变了APP的加工过程，导致具有神经毒性作用的Aβ42产生，减少了Aβ40，此过程可通过引发多种病理机制，选择性的促使部分神经细胞凋亡或死亡，最终导致AD的发生。例如，错义的APP瑞典突变（APPswe：APPK670N和M671L）、伦敦突变（APPlon：APPV717I）和在澳大利亚家系发现的L723P可导致Aβ42水平增加，并发展为AD。
PS1基因突变
PS1和PS2基因编码的PS蛋白为γ分泌酶的重要组成部分，在生成Aβ的过程中起重要作用。PS1突变是引起早发FAD的最主要原因。PS1突变使其编码的蛋白亲水性环状结构域缺失，导致其构象改变，进而影响γ-分泌酶的活性，使Aβ42生成增多。
大部分PS1突变是错义突变，可以由编码区和相关的内含子区测序发现。首都医科大学宣武医院贾建平课题组在国汉族7个家族性AD家系共218名成员中发现了2个新的PS1基因突变（Val97Leu和Ala136Gly错义突变），并建立了Val97Leu转基因小鼠模型，初步证实了其致病性。
阿尔兹海默遗传吗？
目前，已知的家族性早发型AD的致病基因包括：21号染色体的淀粉样蛋白前体蛋白（APP）基因、14号染色体上的presenilin-1（PS1）基因和1号染色体上的presenilin-2（PS2）基因。这些基因的突变以错义突变为主。这三种基因发生突变后，都导致APP的加工紊乱，使之产生过多而在中枢神经组织中积聚，导致神经细胞的退行性病变。
AD的遗传基因导读：阿尔茨海默病的遗传基因研究
阿尔茨海默病（Alzheimer'sdisease，AD）以65岁为界可分为早发性（early-onsetAD，EOAD）和晚发性（late-onsetAD，LOAD）2种，其中LOAD大约占94％。AD还可划分为家族性（familiarAD，FAD）和散发性（sporadicAD，SAD）2种。在EOAD中以FAD居多，在LOAD中则以SAD为主。
FAD的基因突变研究
早发FAD多为常染色体显性遗传，其特点是发病率低、起病早、进展迅速、后果严重。1991年研究者发现早发FAD患者的2l号染色体上淀粉样前体蛋白（amyloidprecursorprotein，APP）基因17号外显子发生了突变，由此人们对AD的研究进入了分子遗传学这一崭新的领域。
约50%的FAD是由APP及位于14号染色体上的早老素-1（presenilinsl，PS1）、1号染色体上的早老素-2（presenilins2，PS2）这3个基因的突变导致。其中由APP突变导致的家族性AD占10%~15%，PS1突变占70%~85%，PS2突变少于5%。目前在这3个基因已超过231个致病突变，其中PS1185个，PS213个，APP33个，每年在AD突变数据库都有新的突变报告。
APP基因突变
由APP编码的APP蛋白经过加工水解产生β淀粉样蛋白（βamyloid，Aβ）。病理情况下，APP经过β分泌酶和γ分泌酶分解生成Aβ40和Aβ42，其中Aβ42与AD患者脑中Aβ沉积和神经元的变性密切相关。
APP基因的大部分突变位于外显子16和17的分泌酶裂解位点或APP跨膜区，可以通过外显子16和17的序列分析或整个编码区测序来筛查突变。
APP突变改变了APP的加工过程，导致具有神经毒性作用的Aβ42产生，减少了Aβ40，此过程可通过引发多种病理机制，选择性的促使部分神经细胞凋亡或死亡，最终导致AD的发生。例如，错义的APP瑞典突变（APPswe：APPK670N和M671L）、伦敦突变（APPlon：APPV717I）和在澳大利亚家系发现的L723P可导致Aβ42水平增加，并发展为AD。
PS1基因突变
PS1和PS2基因编码的PS蛋白为γ分泌酶的重要组成部分，在生成Aβ的过程中起重要作用。PS1突变是引起早发FAD的最主要原因。PS1突变使其编码的蛋白亲水性环状结构域缺失，导致其构象改变，进而影响γ-分泌酶的活性，使Aβ42生成增多。
大部分PS1突变是错义突变，可以由编码区和相关的内含子区测序发现。首都医科大学宣武医院贾建平课题组在国汉族7个家族性AD家系共218名成员中发现了2个新的PS1基因突变（Val97Leu和Ala136Gly错义突变），并建立了Val97Leu转基因小鼠模型，初步证实了其致病性。